​20种常见氨基酸和非蛋白质氨基酸

20种常见氨基酸和非蛋白质氨基酸

衍生物

非极性脂肪族R基氨基酸；非极性的，疏水的

甘氨酸（Gly，G）

（α-氨基乙酸）

唯一不含手性碳原子的氨基酸，不具有旋光性，结构最简单的氨基酸；

在肽链中它不与其他氨基酸残基的侧链发生作用，不会产生任何位阻现象，在空间结构的形成中有特定的作用。

很容易与非极性氨基酸成簇聚集在一起，但其侧链只是H原子，对疏水相互作用贡献不大，介于非极性和极性之间，有时甚至将它归入不带电荷极性类

丙氨酸（Ala，A）

（α-氨基丙酸）

在蛋白质分子内倾向于成串聚集，借疏水相互作用稳定蛋白质的结构

缬氨酸（Val，V）

（α-氨基-β-甲基丁酸）

亮氨酸（Leu，L）

（α-氨基-γ-甲基戊酸）

异亮氨酸（Ile，I）

甲硫氨酸（蛋氨酸）

（Met，M）

两个含硫的氨基酸之一，侧链有一个非极性的硫醚基，是体内代谢中甲基的供体

侧链上的甲硫基是一个很强的亲核基团，与烃化试剂如甲基碘容易形成锍盐，反应可被巯基试剂逆转。在逆转反应中，原有的甲基和新加入的甲基除去的机会是相等的，因此当用14 C标记的甲基碘处理时，获得的蛋氨酸将有50%是同位素标记的。

脯氨酸（Pro，P）

（β-吡咯烷基-α-羧酸）

具有一个特殊的环状结构的脂族侧链，没有自由α-氨基，是一种α-亚氨基酸，后者可以看成是α-氨基酸的侧链取代了自身氨基上的一个H原子而成的杂环结构；脯氨酸和羟脯氨酸（还能溶于乙醇/乙醚中）

α-亚氨基酸参与形成的的肽键容易出现顺式构型。

Pro残基的二级氨基（亚氨基）处于刚性构象，此构象使含有Pro的多肽区域的结构柔性降低

4-羟脯氨酸（无密码子）

芳香族R基氨基酸；非极性的，疏水的

苯丙氨酸（Phe，F）

都参与疏水相互作用，都有吸收紫外光的能力，大多数蛋白质在280nm波长处具有特征性光吸收的原因，分光光度法是蛋白质含量的测定方法之一。

极性（Y的羟基，W的吲哚环氮）

：Ｙ，Ｗ＞Ｆ

吸收紫外光能力（旋光性）

：Y，W＞F

血浆或尿中浓度的测定被用作苯丙酮尿症的诊断指标。

酪氨酸（Tyr，Y）

极性氨基酸

羟基能形成氢键，是某些酶的重要功能基

（不溶于水）

甲状腺素；

3,3’,5-三碘甲腺原氨酸；

磷酸酪氨酸；

腺苷酰酪氨酸

Tyr的酚基可与重氮化合物（氨基苯磺酸的重氮盐）结合成橘黄色化合物；

这是Pauly反应，可用于检测Tyr

色氨酸（Trp，W）

在植物和某些动物体内能转变成烟酸（尼克酸），是维生素PP的一种

侧链吲哚基在温和条件下可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化。

此反应用于分光光度法测定蛋白质中色氨酸的含量，并能在色氨酸和酪氨酸残基处选择性地化学断裂肽键。

极性、不带电荷的R基氨基酸

丝氨酸（Ser，S）

比非极性氨基酸在水中的溶解度大或亲水性大，含有能跟水形成氢键的官能团。

极性由羟基提供；在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键

含羟基，极性较小；在一些酶活性中心起作用

硒代半胱氨酸；

磷酸丝氨酸

苏氨酸（Thr，T）

磷酸苏氨酸

半胱氨酸（Cys，C）

极性来源于巯基，巯基是一个弱酸，能与O或N形成弱的氢键。

该-SH能在两条肽链之间的半胱氨酸残基间形成稳定的二硫桥。

Cys很容易氧化成成共价连接的二聚氨基酸，称为胱氨酸（无密码子，不溶于水），其中的两个Cys分子或残基通过二硫键/二硫桥连接在一起，二硫键连接的残基是强疏水的（非极性的）

1.巯基能打开乙撑亚胺，即氮丙啶的环，生成的侧链带有正电荷（），它为胰蛋白酶水解提供了一个新位点，这对氨基酸序列测定是很有用的。同时此反应也可用来保护肽链上的-SH基，以防被重新氧化为二硫键。

2.Cys可与二硫双-（硝基苯甲酸，DTNB，Ellman试剂）发生硫醇-二硫化物交换反应，1分子的Cys引起1分子的硫硝基苯甲酸的释放，它在pH8.0时，在412nm处有强烈的光吸收，可用分光光度法测定-SH基。

3.-SH基很容易受空气或氧化剂氧化，例如Cys-SH在空气中被氧化成Cys-S-S-Cys，二硫键在稳定许多蛋白质的结构方面起着特殊的作用。

天冬酰胺（Asn，N）

极性由于酰胺基，这两个酰胺化合物在生理Ph(约7.0)范围内，其酰胺基不被质子化，因此侧链不带电荷。

Asn，Gln分别是Asp，Glu的酰胺，Asn，Gln很容易被酸或碱解成它们的游离氨基酸。

谷氨酰胺（Gln，Q）

带正电荷的（碱性）R基氨基酸

赖氨酸（Lys，K）

大多数的亲水R基氨基酸都是带正电荷或负电荷的。

在pH7.0时其R基具有净正电荷的氨基酸

在脂族侧链的ε位置上有第2个一级氨基；在pH7.0时侧链几乎完全带正电荷

5-羟赖氨酸；

6-N-甲基赖氨酸；

锁链素

精氨酸（Arg，R）

含有一个带正电荷的胍基，

在pH7.0时侧链几乎完全带正电荷

N-甲基精氨酸

侧链胍基在硼酸钠缓冲液（pH8~9，25~35℃）中，与1,2-环己二酮反应，生产稳定的缩合物；

此反应曾用于氨基酸序列分析以及蛋白质结构与功能的研究。

组氨酸（His，H）

有一个芳香族的弱碱性咪唑基。在pH7.0时侧链只有部分带正电。

在pH6.0时，His分子50%以上质子化，但在 pH7.0，质子化的分子不到10%。His是唯一一个R基的pKa（pKR）值在中性附近的氨基酸。

组氨酸起着质子供体/接纳体的作用（有还原性），使许多酶促反应变得容易发生，如丝氨酸蛋白酶类的催化部位中组氨酸所起的作用。

带负电荷的（酸性）R基氨基酸

天冬氨酸（Asp，D）

这两种氨基酸都含有两个羧基，并且第二个羧基在pH7.0左右也完全解离，因此分子带有净负电荷。

谷氨酸（Glu，E）

γ-羧基谷氨酸；

谷氨酸甲酯；

焦谷氨酸

β-丙氨酸

存在于肌肽和鹅肌肽中

是泛酸或称遍多酸(一种维生素)的一个成分

γ-氨基丁酸

由谷氨酸脱羧产生

它是传递神经冲动的一种化学介质，称神经递质

肌氨酸

是一碳单位代谢的中间物，

它和D-缬氨酸也是放线菌素D的结构成分

D-环丝氨酸

是一种链霉菌属细菌产生的抗生素，

能抑制细菌细胞壁的形成，被用作抗结核菌药物。

羊毛硫氨酸

它的内消旋体和外消旋体混合物可从羊毛的碱水解物中分离获得

它也是肽类抗生素枯草菌素和乳酸链球菌肽的组成成分。

甜菜碱

重要的代谢中间物

高半胱氨酸

高丝氨酸

L-瓜氨酸

它们是精氨酸生物合成和尿素循环的中间物。

L-鸟氨酸

还在各种组织和细胞中找到约200多种其他氨基酸。它们具有多种生物学功能，但都不参与蛋白质组成。这些氨基酸大多是上型a-氨基酸的衍生物。

但是有一些是β-，γ-或δ-氢基酸，并且有些是D型氨基酸。如细菌细胞壁的肽聚糖中发现有D-谷氨酸和D-丙氨酸；在一种抗生素短杆菌肽S中有D-苯丙氨酸。

这些非蛋白质氨基酸中有一些是重要的代谢中间物。